REKLAMA

Reakcje cyklu krebsa

Cykl Krebsa (cykl kwasu cytrynowego) jest końcowym szlakiem utleniania substratów energetycznych (aminokwasów, kwasów tłuszczowych, węglowodanów). Większość tego paliwa wchodzi do cyklu w postaci acetylo-CoA, który następnie jest poddawany szeregowi reakcji utleniania i redukcji, w wyniku których grupa acetylowa zostaje utleniona do 2 cząsteczek CO2.

Ogólny schemat:

1)
Acetylo-CoA (2C) po wejściu do cyklu kondensuje ze związkiem czterowęglowym (szczawiooctan) tworząc kwas sześciowęglowy trikarboksylowy (cytrynian).
2)
Izomer cytrynianu jest następnie oksydacyjnie dekarboksylowany do związku pięciowęglowego (alfa-ketoglutaran).
3) Związek 5C znów ulega dekarboksylacji oksydacyjnej do 4C (bursztynian).
4) Bursztynian zostaje przekształcony z powrotem do szczawiooctanu.

1

Ogólny bilans:

- Dwa atomy węgla, które wchodzą wychodzą w postaci 2CO2
- Trzy jony hydroniowe (razem 6 elektronów) zostaje przerzuconych na 3 cząsteczki NADH
- Dwa atomy wodoru (razem 2 elektrony) zostaje przerzuconych na FADH2

Ogólna funkcja:

- Odbieranie wysokoenergetycznych elektronów z substratów energetycznych i przekazanie ich w postaci NADH, FADH2 do fosforylacji oksydacyjnej (sam cykl nie dostarcza ATP, dopiero fosforylacja oksydacyjna).

2

Przekształcenie pirogronianu do acetylo-CoA przez kompleks dehydrogenazy pirogronianowej obecnej
w mitochondriach

3

Skład kompleksu dehydrogenazy:

1)
Składnik E1 - o aktywności dehydrogenazy + grupa prostetyczna TPP
2) Składnik E2 - o aktywności acetylotransferazy dihydroliponianowej (+lipoamid)
3) Składnik E3 - o aktywności dehydrogenazy dihydroliponianowej (+FAD)

Etapy:

1)
Pirogronian łączy się z TPP i ulega dekarboksylacji (E1)
2) Grupa hydroksyetylowa połączona do TPP jest utleniana do grupy acylowej i jednocześnie przenoszona na lipoamid (kwas liponowy połączony z lizyną jakiegoś białka), który redukuje do formy dihydrosulfidowej i tworzy się acetylo-lipoamid – reakcja również katalizowana przez E1
3) Przeniesienie grupy acetylowej z acetylolipoamidu na CoA (E2)
4) Utlenienie formy dihydrosulfidowej lipoamidu przez E3(z udziałem FAD a następnie FADH2 oddaje elektrony na NAD+)

Cykl Krebsa

1)
Kondensacja aldolowa szczawiooctanu i acetylo-CoA a następnie hydroliza powstałego cytrynyloCoA

- reakcje katalizowane przez syntazę cytrynianową
4

2) Izomeracja cytrynianu do izocytrynianu (cytrynian nie może ulec dekarboksylacji przez położenie grupy OH przy trzecim węglu – w czasie izomeracji cytrynian ulega dehydratacji a następnie ponownej hydratacji, w rezultacie czego dochodzi do zmiany położenia grupy OH)

- enzym akonitaza
5

3) Utlenienie i dekarboksylacja izocytrynianu do α-ketoglutaranu

- enzym dehydrogenaza izocytrynianowa
6

4) Dekarboksylacja oksydacyjna α-ketoglutaranu do bursztynylo-CoA

- enzym: dehydrogenaza α-ketoglutarowa – kompleks podobny do dehydrogenazy pirogronianowej
     - E1 – dehydrogenaza α-ketoglutarowa
     - E2 – bursztynylotransferaza
     - E3 – dehydrogenaza dihydroliponianowa

7

5) Rozerwanie wiązania tioestrowego w bursztynylo-CoA sprzężone z fosforylacją GDP

- enzym syntetaza bursztynylo-CoA

8

6) Regeneracja szawiooctanu przez utlenianie bursztynianu
     - grupa metylowa (CH2) zostaje przekształcona w karbonylową (C=O) w trzech reakcjach:
     a. utlenienie (dehydrogenaza bursztynianowi)
     b. uwodnienie (fumaraza)
     c. utlenienie (dehydrogenaza jabłczanowa)

9

10

Koenzymy w cyklu Krebsa

1)
Ryboflawina w formie FAD (dinukleotyd flawinoadeninowy) - współczynnik:

   a) dehydrogenazy bursztynianowej

2) Niacyna w formie NAD (dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy) – współczynnik:

   a) dehydrogenazy izocytrynianowej
   b) kompleksu dehydrogenazy ketoglutaranowej
   c) dehydrogenazy jabłczanowej

3) Tiamina (B1) jako difosfotiamina jako koenzym w procesie dekarboksylacji (dehydrogenaza ketoglutaranowa)

4) Kwas pantotenowy – jako część koenzymu A

Opracowanie : Ania Czana, studentka Fizjoterapii

 

 

Masz ciekawy materiał który mógłby być opublikowny na naszej stronie? Przeslij go do nas!

Widzisz błąd? Prosimy daj nam znać: [email protected]

Podoba Ci się nasz artykuł? Pokaż go znajomym: